Metabolizm, przemiana materii i energii - całokształt przemian biochemicznych i towarzyszących im przemian energii, zachodzących w komórkach żywych organizmów. Na metabolizm składają się tysiące różnych reakcji chemicznych, które tworzą szereg powiązanych z sobą cykli biochemicznych. Reakcje metaboliczne dzieli się na dwa, częściowo przeciwstawne procesy:
· Katabolizm - obejmuje reakcje rozkładu złożonych związków organicznych na produkty proste zawierające mniejszy zapas energii niż substraty. Wyzwolona w tych substratach energia jest kumulowana w uniwersalnym przenośniku energii ATP ( adenozynotrifosforan).
· Anabolizm - synteza złożonych związków chemicznych, prowadząca do wzrostu masy organizmu i rozrostu jego tkanek, wymagająca zwykle wydatkowanie energii.
Równowaga procesów katabolicznych i anabolicznych decyduje o zachowaniu Homeostazy żywych organizmów.
Szlak metaboliczny - szereg następujących po sobie reakcji biochemicznych, w których produkt jednej reakcji jest substratem kolejnej, to cykl metaboliczny. Szlak metaboliczny to porządek, w którym te produkty się układają.
Wyróżnia się aminokwasy:
· obojętne (przy pH ok. 6,3), zasadowe (w zakresie zasadowym pH) i kwaśne (w zakresie kwaśnym pH).
· białkowe i niebiałkowe
· endogenne (syntezowane w organizmie ludzkim lub zwierzęcym - Glicyna – Gly, Alanina – Ala, Prolina ‑ Pro, Hydroksyprolina – Hyp, Cysteina – Cys, Seryna – ser, Kwas asparaginowy – ASP, Asparagina – Asu, Kwas glutaminowy –Glu, Glutamina- Gln, Arginina – Arg, Histydyna -His) i egzogenne (nie są syntezowane w organizmie ludzkim, a ich obecność w białkach spożywanych decyduje o wartości odżywczej - Walina –Val, Leucyna – leu, Izoleucyna – ile, Fenyloalanina- phe, Tyrozyna – Tyr, Tryptofan – trp, Metionina – met, Treonina – thr, Lizyna - lys
· ze względu na budowę:
Ø z alifatyczną resztą niepolarną
Ø z resztą zawierającą grupy –OH
Ø zawierające siarkę
Ø zawierające pierścień aromatyczny
Własności chemiczne:
· aminokwasy reagują zarówno z zasadami, jak i kwasami
· ulegają reakcji kondensacji, tworząc di peptydy
· ulegają reakcji polikondensacji, tworząc polipeptydy.
Własności fizyczne: Aminokwasy są związkami krystalicznymi o budowie wewnętrznej soli, która sprzyja wysokim temperatura topnienia; są dobrze rozpuszczalne w wodzie i słabo w rozpuszczalnikach organicznych, podczas gdy same kwasy i same aminy z reguły trudno rozpuszczają się w wodzie, a bardzo dobrze w rozpuszczalnikach organicznych. Cząsteczki aminokwasów wykazują znaczny moment dipolowy ze względu na to, że są jednocześnie kationem i anionem. Drobiny tego typu noszą nazwę jonu obojnaczego lub dwubiegunowego. Po rozpuszczeniu aminokwasu w wodzie część jonów obojnaczych przechodzi w kationy, część zaś w aniony.
Degradacja aminokwasów:
Dezaminacja - proces odrywania grup aminowych od cząsteczek związków organicznych (np aminokwasów). W wyniku reakcji powstaje ketokwas będący szkieletem węglowym oraz amoniak. Jest to pierwszy proces związany z degradacją aminokwasu umożliwiający późniejsze wykorzystanie aminokwasu jako substratu oddechowego. Dezaminacja nie wymaga obecności tlenu. Warunkiem jest odpowiednia ilość azotanów oraz organizmów denitryfikacyjnych.
Dekarboksylacja - odłączenie od aminokw. gr COOH w postaci CO: aminokwas ↔ amina biogenna.
Transaminacja jest to reakcja przeniesienia grupy aminowej z aminokwasu na ketokwas, w jego wyniku powstaje nowy aminokwas i nowy ketokwas. Proces ten katalizowany jest przez enzym - transaminazę.
Aminokwasy niebiałkowe, aminokwasy występujące w komórkach głównie roślin i mikroorganizmów, w postaci nie związanej z białkami. Są homologami, izomerami (izomeria) lub pochodnymi aminokwasów białkowych. Przykładem aminokwasu niebiałkowego u roślin jest allicyna, u zwierząt nieliczne, np. beta-alanina czy tauryna. U mikroorganizmów występują jako produkty metabolizmu i są składnikami antybiotyków (np. D-seryna, D-leucyna). Niektóre z aminokwasów niebiałkowych roślin mogą wywoływać zaburzenia u zwierząt.
Aminy biogenne należą do grupy podstawowych czynników, odpowiedzialnych w organizmach żywych za utrzymywanie stałego środowiska wewnętrznego (homeostazy). Są to bardzo ważne związki biologicznie czynne. Działają jako stabilizatory błon komórkowych, regulują syntezę białka, istotną rolę odgrywają w patofizjologii licznych chorób. Pochodne amin biogennych i ich metabolity są lekami wykorzystywanymi we współczesnej terapii. Stosuje się je jako leki przeciwdepresyjne, psychotropowe, przeciwzapalne, a także u chorych na chorobę Parkinsona i Alzheimera.
Właściwości fizykochemiczne białek:
Białka to zasadniczy element budowy wszystkich tkanek ustroju człowieka oraz wielu związków takich jak enzymy hormony przeciwciała, regulują proces przemiany materii i wiele funkcji ustroju, zapewniając prawidłowy stan i funkcjonalność naszego organizmu. Są to związki wielocząsteczkowe zbudowane z aminokwasów.
Białka nie posiadają charakterystycznej dla siebie temperatury topnienia. Na ogół rozpuszczalne w wodzie. Niektóre z nich mogą rozpuszczać się w rozcieńczonych kwasach lub zasadach, jeszcze inne w rozpuszczalnikach organicznych. Posiadają zdolność wiązania cząsteczek wody. Efekt ten nazywamy hydratacją.
Na rozpuszczalność polipeptydów ma wpływ stężenie soli nieorganicznych. Ich małe stężenie wpływa dodatnio na rozpuszczalność . Jednak przy pewnym stężeniu następuje uszkodzenie otoczki solwatacyjnej, co powoduje wypadanie białek. Proces ten nie narusza strukturę białka, jest on odwracalny. Nosi on nazwę wysalanie białek.
Innym procesem jest wypadanie białek z roztworów pod wpływem soli metali ciężkich, mocnych kwasów i zasad, wysokiej temperatury, niskocząsteczkowych alkoholi i aldehydów- jest to wytrącanie w sposób nieodwracalny. Zjawisko to nosi nazwę denaturacji białek. Wywołuje ono zmiany w strukturze drugo- i trzeciorzędowej. Następuje rozerwanie wiązań wodorowych i rozerwanie mostków di siarczkowych.
Ze względu na budowę i skład, dzielimy białka na proste i złożone.
Białka proste zbudowane są wyłącznie z aminokwasów. Dzielimy je na następujące grupy:
protaminy - posiadają charakter silnie zasadowy, charakteryzują się dużą zawartością argininy oraz brakiem aminokwasów zawierających siarkę. Są dobrze rozpuszczalne w wodzie. Najbardziej znanymi protaminami są: klupeina, salmina, cyprynina, ezocyna, gallina.
histony - podobnie jak protaminy posiadają silny charakter zasadowy i są dobrze rozpuszczalne w wodzie. Są składnikami jąder komórkowych (w połączeniu z kwasem dezoksyrybonukleinowym), czyli są obecne także w erytroblastach. W ich skład wchodzi duża ilość takich aminokwasów jak lizyna i arginina.
albuminy - są to białka obojętne, spełniające szereg ważnych funkcji biologicznych: są enzymami, hormonami i innymi biologicznie czynnymi związkami. Są dobrze rozpuszczalne w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli, łatwo ulegają koagulacji. Znajdują się w tkance mięśniowej, osoczu krwi i mleku.
globuliny -w ich skład wchodzą wszystkie aminokwasy białkowe, z tym że kwas asparaginowy i kwas glutaminowy w znaczniejszych ilościach, w odróżnieniu od albumin są źle rozpuszczalne w wodzie, dobrze w rozcieńczonych roztworach soli; posiadają podobne właściwości do nich. Występują w dużych ilościach w płynach ustrojowych i tkance mięśniowej.
prolaminy - są to typowe białka roślinne, występują w nasionach. Charakterystyczną właściwością jest zdolność rozpuszczania się w 70% etanolu.
gluteliny - podobnie jak prolaminy - są to typowe białka roślinne; posiadają zdolność rozpuszczania się w rozcieńczonych kwasach i zasadach.
skleroproteiny -białka charakteryzujące się dużą zawartością cysteiny i aminokwasów zasadowych oraz kolagenu i elastyny, odznaczają się dużą zawartością proliny i hydroksyproliny, nie rozpuszczalne w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli. Są to typowe białka o budowie włóknistej, dzięki temu pełnią funkcje podporowe. Do tej grupy białek należy keratyna.
Białka złożone:
chromoproteiny - złożone z białek prostych i grupy prostetycznej - barwnika. Należą tu hemoproteidy (hemoglobina, mioglobina, cytochromy, katalaza, peroksydaza) zawierające układ hemowy oraz flawoproteidy.
fosfoproteiny - zawierają około 1% fosforu w postaci reszt kwasu fosforowego. Do tych białek należą: kazeina mleka, witelina żółtka jaj, ichtulina ikry ryb.
nukleoproteiny - składają się z białek zasadowych i kwasów nukleinowych. Rybonukleoproteidy są zlokalizowane przede wszystkim w cytoplazmie: w rybosomach, mikrosomach i mitochondriach, w niewielkich ilościach także w jądrach komórkowych, a poza jądrem tylko w mitochondriach. Wirusy są zbudowane prawie wyłącznie z nukleoproteidów.
lipidoproteiny - połączenia białek z tłuszczami prostymi lub złożonymi, np. sterydami, kwasami tłuszczowymi. Lipoproteidy są nośnikami cholesterolu (LDL, HDL, VLDL). Wchodzą na przykład w skład błony komórkowej.
glikoproteiny - ich grupę prostetyczną stanowią cukry, należą tu m.in. mukopolisacharydy (ślina). Glikoproteidy występują też w substancji ocznej i płynie torebek stawowych.
metaloproteiny - zawierają jako grupę prostetyczną atomy metalu (miedź, cynk, żelazo, wapń, magnez, molibden, kobalt). Atomy metalu stanowią grupę czynną wielu enzymów.
Białka mają następujące funkcje:
· kataliza enzymatyczna - od uwadniania dwutlenku węgla do replikacji chromosomów,
· transport i magazynowanie - hemoglobina, transferryna, ferrytyna,
· kontrola przenikalności błon - regulacja stężenia metabolitów w komórce,
· ruch uporządkowany - np. skurcz mięśnia, aktyna i miozyna,
· wytwarzanie i przekazywanie impulsów nerwowych,
· bufory,
· kontrola wzrostu i różnicowania,
· immunologiczna,
· budulcowa, strukturalna.
·...
Elvis_74