1. Funkcje biologiczne białek
Białka: budują, bronią, katalizują, regulują, poruszają, transportują
budulcowa. Obok wody stanowią podstawową substancję budulcową wszystkich organizmów.
katalityczna. Białka są enzymami, czyli inaczej biokatalizatorami. Umożliwiają zachodzenie reakcji biochemicznych w komórkach.
transportowa. Umożliwiają transport wielu substancji, zarówno w skali pojedynczej komórki (białka transportowe w błonie komórkowej), jak i w skali całego organizmu (hemoglobina transportująca tlen).
regulacyjna. Większość hormonów to białka lub pokrewne im peptydy.
umożliwiają odbieranie bodźców. Są receptorami błonowymi, np. w siatkówce oka występuje rodopsyna - białko umożliwiające widzenie.
umożliwiają ruch, np. aktyna, miozyna w komórkach mięśniowych.
transport – hemoglobina, trnasferyna -magazynowanie - ferrytyna -kontrola przenikalności błon - regulacja stężenia metabolitów w komórce -ruch uporządkowany - skurcz mięśnia, ruch – np. aktyna, miozyna -wytwarzanie i przekazywanie impulsów nerwowych -bufory -kontrola wzrostu i różnicowania -immunologiczna - np. immunoglobuliny -budulcowa, strukturalna - np. &- kreatyna, elastyna, kolagen -przyleganie komórek -regulatorowa - reguluje przebieg procesów biochemicznych – np. hormon wzrostu, insulina
2. Budowa i struktura chemiczna aminokwasu
aminokwasy (kw 2 aminokarboksylowe)
3. Jon obojnaczy i punkt izoelektryczny aminokwasów
pkt. Izoelektryczny: takie pH przy którym aminokwas nie jest obdarzony ładunkiem. Większośc aminokwasów przy obojętnym ph występuje jako jony obojnacze
Jon obojnaczy (amfijon, zwitterjon, związek dipolarny) – cząsteczka zawierająca równą liczbę grup zjonizowanych o przeciwnych ładunkach, w związku z czym sama nie jest naładowana dodatnio ani ujemnie. Przykładem związków, które mogą przechodzić w stan jonów obojnaczych są aminokwasy, takie jak gicyna czy alanina.
4. Podział białek ze względu na ilość aminokwasów
5. Struktury I, II i III rzędowe białek
1 Jest to najniższy poziom organizacji strukturalnej cząsteczki, jest wyznaczona przez sekwencję - kolejność aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym. Jest ona uwarunkowana genetycznie
2 jest to typ przestrzennego ułożenia głównego łańcucha polipeptydowego na skutek tworzenia się wiązań wodorowych. Na ogół łańcuchy polipeptydowe białek układają się w kształt α-helisy lub struktury arkusza (harmonijki beta)
3Jest efektem pofałdowania i zwinięcia się łańcucha polipeptydowego, mającego już określoną strukturę dwurzędową. Organizację trzeciorzędową białek stabilizują wiązania wodorowe, mostki dwusiarczkowe oraz jonowe i hydrofobowe siły przyciągania pomiędzy grupami bocznymi aminokwasów
6. Denaturacja białek
Jest to utrata biologicznej aktywności białek na skutek zanieczyszczenia struktury trzecio- i czwartorzędowej. Proces ten jest nieodwracalny. Czynniki determinujące działają na wiązania stabilizujące strukturę wtórną białek, powodując ich rozerwanie w wyniku czego białko staje się hydrofobowe i traci otoczkę wodną. Zjawisko polegające na oddzieleniu się fazy rozproszonej roztworu koloidalnego od fazy rozpraszającej nosi nazwę koagulacji. Podczas denaturacji zachodząca ostatecznie koagulacja kończy się utworzeniem osadu zdenaturowanego białka. zDenaturowane białko nie zawsze ulega koagulacji. Najłatwiej wypadnie tego białka z roztworu zachodzi w pkt izolektrycznym.
7. Rola biologiczna enzymów
- Przyspieszają reakcje, jednak same nie ulegają przekształceniom w inne związki i nie ulegają szybko zużyciu w przeprowadzanych przez siebie reakcjach (jednak długość ich działania jest ograniczona w czasie, one również po przeprowadzeniu bardzo wielu reakcji ulegają zestarzeniu i degradacji).- Przeprowadzają reakcje z dużą szybkością w optymalnych dla siebie warunkach temperatury, pH i ciśnienia. Właściwości katalityczne większości z nich są zadziwiające, na przykład jedna cząsteczka enzymu katalazy wyizolowanej z wątroby wołu może spowodować w temperaturze 0°C rozkład 5 milionów cząsteczek nadtlenku wodoru H2O2 w ciągu minuty.- Jako cząsteczki białkowe posiadają podobne właściwości jak białka: są labilne i podatne na wpływy różnych czynników środowiska. Optymalna temperatura to 37–40°C (wyjątek stanowią enzymy bakteryjne, bakterii żyjących w gorących źródłach – 80°C), optymalne pH dla większości z nich waha się w granicach 6,4–6,6. Niektóre enzymy wykazują zbliżony poziom aktywności w szerokim zakresie pH, np. papaina, inne z kolei działają w ściśle określonym pH: bardzo niskim 1,5 – pepsyna lub wysokim 7,7 – trypsyna.- Charakteryzują się dużą specyficznością substratową, np. rozróżniają stereoizomery (nie posiadają tej właściwości enzymy nieorganiczne). Różnią się między sobą stopniem specyficzności: jedne są specyficzne tylko dla jednego substratu: jeden enzym – jedna reakcja, inne katalizują reakcje blisko spokrewnionych substratów lub związków podobnych strukturalnie.- W czasie reakcji enzymatycznej nie tworzą się zbędne produkty uboczne.- Mogą działać jako niezależne cząsteczki lub być zorganizowane w kompleksy katalizujące całe szlaki metaboliczne (produkt reakcji jednego enzymu jest substratem dla kolejnego enzymu).- Mogą przeprowadzać tylko takie reakcje, które są możliwe termodynamicznie, czyli egzoergiczne, tzn. przebiegają ze spadkiem energii swobodnej układu, czasami mogą katalizować reakcje endoergiczne, jeżeli są one sprzężone z reakcjami egzoergicznymi.- Nie wpływają na równowagę reakcji, ich obecność nie przesuwa stanu równowagi katalizowanej przemiany, ale dzięki nim reakcja znacznie szybciej osiąga stan równowagi. Nadają reakcjom kierunek.
8. Miejsce aktywne enzymu jest regionem, który wiąże substrat i przemienia go w produkt. Zazwyczaj jest to względnie niewielka część całej cząsteczki enzymu i stanowi określoną trójwymiarową przestrzeń, utworzoną przez reszty aminokwasów, które w liniowym łańcuchu polipeptydowym mogą leżeć daleko od siebie. Centrum aktywne jest często szczeliną lub zagłębieniem w cząsteczce enzymu, które tworzy środowisko w znacznym stopniu niepolarne, co ułatwia wiązanie substratu. Substrat jest wiązany w miejscu aktywnym przez liczne słabe siły, a w pewnych przypadkach przez odwracalne wiązania kowalencyjne. Po związaniu cząsteczki substratu i utworzeniu kompleksu enzym-substrat, katalitycznie czynne reszty w obrębie aktywnego miejsca enzymu działają na cząsteczkę substratu tak, aby przekształcić go początkowo w stan przejściowy, a następnie w produkt, który zostaje uwolniony do roztworu. Potem enzym, już wolny, może związać kolejną cząsteczkę substratu i rozpocząć nowy cykl katalityczny.
9. Klasyfikacja enzymów
Klasa I – oksydoreduktazy przenoszenie elektronów
Klasa 2 – transferazy przenoszenie grup funkcyjnych
Klasa 3 – hydrolazy reakcje hydrolizy
Klasa 4 – liazy rozszczepianie wiązań
Klasa 5 – izomerazy przenoszenie grup w obrębie cząsteczki
Klasa 6 – ligazy tworzenie wiązań
10. Czynniki wpływające na szybkość działania enzymów
- zmiana stężenia substratów; temperatura; wpływ pH; sprzężenie zwrotne; potencjał oksydoredukcyjny; kofaktory działające z białkiem enzymatycznym; zmogeny; aktywacja i inhibicja allosteryczna.
11. Trzy podstawowe cechy węglowodanów
CnH2nOn
12. Znaczenie biologiczne węglowodanów
główne źródło energii niezbędnej dla procesów zyciowych
materiał rezerwowy(glikogen)
f. szkieletowa: w sąskładnikiem tk.szkieletowych i wiążących,np. tk. Kostna, chrzęstna, lączna
skł. Wielu wydzielin, wydalin organizmu
13. Podział cukrów i przykłady
- proste jednoc. Monosacharydy) glukoza, fruktoza
- dwucukry disacharydy sacharoza, maltoza
- c. złożone wieloc, polisacharydy skrobia celuloza
14. Nazewnictwo cukrów ze względu na ilość atomów węgla
3 triozy, 4 tetrozy, 5 pentozy, 6 heksozy, 7 heptozy
15. Typy izomerii węglowodanów
izomery D i L. Pktem odniesienia dla konfiguracju D i L jest budowa cząsteczki aldehydy glicerynowego a konkretnie podstawników H- oraz HO- przy środkowym węglu. D ma H, L ma OH
16. Budowa strukturalna lipidów
Pod względem chemicznym tłuszcze są estrami gliceryny i kwasów karboksylowych, najczęściej o długich łańcuchach (stąd nazwa zwyczajowa tych kwasów- kwasy tłuszczowe). Ponieważ cząsteczka gliceryny ma trzy grupy hydroksylowe, może ona tworzyć estry z trzema cząsteczkami kwasów. Ogólny wzór tłuszczów ma więc postać:
CH2 ─ O ─ CO ─ R1 alkohol
│
CH ─ O ─ CO ─ R2 wyższe kw. tł
CH2─ O ─ CO ─ R3 godatkowa grupa
gdzie R1, R2, R3 ,oznacza poszczególne reszty kwasów karboksylowych.
17. Klasyfikacja lipidów
fosfolipidy:
- fosfoglicerydy: pochodne glicerolu
- sfingolipidy: poch. Sfingozynu
glikolipidy: poch zarówno od glicerolu jak i zfingozyny, zawierająw cząsteczce reszty cukrowe
cholesterol
18. Funkcja biologiczna lipidów
1. materiał energetycznynajważniejsza rezerwa energetyczna zwierząt, w przypadku zapotzrebowania uwalniają kwasy tluszczowe utleniane w mitochondriach do wody i dwutlwnku węgla, powstają zredukowane enzymy wykorzystwane w łańcuchu oddechowym do syntezy ATP
2. Budukec l. Amfipatyczne wykorzystywane do budowy błon kom. - fosfolipidy, glikolipidy, cholesterol
3. izolator t. obojętne w tk. Podskórnej oraz w różnycjh narządach – mechaniczna i termiczna izolacja
4. zadania specjalne: f. Sygnalizacyjna, jako hormony, mediatory, drugie przekaźniki informacji, kotwice utzrymujące białka w bł. kom., koenzymy reakcji enzymatycznych (wit.K)
19. Rola biologiczna cholesterolu największa ilośc ch. Wbudowana w warstwę tłuszczową bł. kom lub przekształcana w kw. Żółciowe, b. niewielka cz. wykorzystywana do biosyntezy hormonów steroidowych
20. Funkcja soli żółciowych w organizmie człowieka
wątroba wytwarza płynną wydzielinę, która po usunięciu wody i soli magazynowana jest w pęcherzyku żółciowym, skąd wydzielana jest do dwunastnicy, skł żółci: woda, sole nieorganiczne, kwasy i sole kw. Żółciowych, fosfolipidy, barwniki żółciowe, cholesterol. Sole kw. Żółciowych emulgują wspólnie z fosfolipidami nierozpuszczalne w wodzie tł pokarmowe oraz aktywują lipazy, bez udziału żółci tł nie są rozkładane lub są rozkładane tylko częściowo.
21. Metabolizm, katabolizm, anabolizm – definicje
Metabolizm to ogół przemian biochemicznych i reakcji enzymatycznych zachodzących w komórce lub organizmie, umożliwiających przemianę materii i energii.
Anabolizm, inaczej synteza, to reakcje chemiczne, w których następuje tworzenie związków bardziej złożonych ze związków prostych; reakcje te wymagają z reguły dostarczenia energii (reakcje endoergiczne). Przykładem reakcji anabolicznych lub procesów anabolicznych jest fotosynteza, chemosynteza, biosynteza białek, aminokwasów, lipidów, kwasów nukleinowych. Reakcje te kumulują energię, a produkty zawierają więcej energii niż substra
Katabolizm, inaczej rozpad, degradacja związków złożonych zasobnych w energię na związki proste. Procesom tym towarzyszy zazwyczaj uwalnianie energii (reakcje egzoergiczne), np. reakcje hydrolizy złożonych związków organicznych na związki proste, oddychanie tlenowe, fermentacja. Produkty zawierają mniej energii niż substraty.
22. Struktura chemiczna ATP
ATP (Adenozyno-5'-trójfosforan) składa się z adenozyny – złożonej z kolei z pierścienia adeninowego i rybozy – oraz z trzech grup fosforanowych.
Funkcje:
-odgrywa ważną rolę w biologii komórki, jako wielofunkcyjny koenzym i molekularna jednostka w wewnątrzkomórkowym transporcie energii
stanowi nośnik energii chemicznej używane w metabolizmie komórki
-powstaje jako magazyn energii w procesach fotosyntezy i oddychania komórkowego
-zużywają go liczne enzymy, a zgromadzona w nim energia służy do przeprowadzani różnorodnych procesów, jak biosyntezy, ruchu i podziału komórki
23. Lokalizacja komórkowa procesów gliokoliz, cyklu Krebasa i łańcucha oddechowego
- GLIKOLIZA zachodzi na terenie CYTOPLAZMY komórki,- CYKL KREBSA zachodzi na terenie MACIERZY MITOCHONDRIALNEJ,-ŁAŃCUCH ODDECHOWY na terenie GRZEBIENI MITOCHONDRIALNYCH,
24. Cykl Corich przemiana mleczanu/pirogron w glukozę podczas intensywnego wysiłku fizycznego: pirogronian wytwarzany w mięśniach podczas → glikolizy zostaje przekształcony w mleczan, który dyfunduje do krwi i jest przez nią transportowany do wątroby, gdzi → glukoneogenezyukoneogenezy ulega przekształceniu w glukozę, roznoszoną następnie przez krew do mięśni i innych tkanek; c. C. przesuwa część obciążenia metabolicznego z pracujących mięśni do wątroby.
25. Budowa mitochondrium
Mitochondria kom. stanowią ok. 25 % jej obj. Zbud z 2 błon białk-lipid. Zewn bł nadaje kształt mitoch i łatwo przepuszcza cząst. Wewn bł jest szczelna. Charakt uwypuklenia wewn bł to grzebienie mitoch. Między wewn i zewn bł mitoch znajd się przestrzeń międzybłonowa. Wnętrze mitoch to macierz (matriks)w której znajd się enzymy przeprowadz reakcje biochem oraz cząst mitochondr DNA . W macierzy znajd się rybosomy mitoch, na których powst cząst białek kodowanych przez geny mitochondrialne oraz cząst tRNA przenosz aminokw do mitoch rybosomów. Reakcje w mitochondriach: - cykl kw cytrynowego (cykl kw trójkarboks, cykl Krebsa) – utlen dwuwęgl fragm zw chem do CO2 z wytworz energii chem; - beta-oksydacja kw tłuszcz - rozkład cząst kw tłusz na dwuwęgl fragm, które wchodzą do cyklu kw cytryn; - cykl moczn (gł w mitoch wątroby) wytwarz mocznika z grup amin; transkrypcja genów mitoch i produkcja białek mitoch.
26. β oksydacja tłuszczy
rozkład kw. Tł odbywa się w macierzy mitochondrialnej poprzez cykl oksydacyjny w trakcie którego jednostki C2 są po kolei oddzielane w postaci acetylo-CoA (aktywnego kw. Octowego). Przed uwolnieniem grup acetylowych każda grupa CH2 utleniana jest na atomie C-3 reszty acylowej (atomie C-beta) do grupy karbonylowej. Pod względem umiejscoweinia i funkcji jest on ściśle związany z cyklem kw. Cytrynowego i lańcuchem oddechowymm.
olgata