Klasyfikacja Enzymów - Enzymes Classification E.C.

       Klasy enzymów (class)

podklasa – określa rodzaj akceptora bądz donora

popodklasa – jaki substrat

cyfra – nr identyfikacji enzymu

1)                  OKYDOREDUKTAZY :

•                     katalizują reakcje utleniania i redukcji,

▪                     DEHYDROGENAZY - odszczepiają atomy wodoru lub elektrony od substratu i przenoszą je na różne przenośniki; d. odznaczają się wysoką specyficznością substratową.

np. dehydrogenaza mleczanowa, przekształcająca mleczan w pirogronian z udziałem NAD+ lub katalizująca reakcje redukcji pirogronianu do mleczanu z udziałem NADH+.

▪                     OKSYDAZY - enzymy katalizujące przenoszenie wodoru na tlen cząsteczkowy w wyniku czego powstaje woda lub nadtlenek wodoru.

Pod względem chemicznym są białkami złożonymi, a ich grupy prostetyczne zawierają miedź.

np. oksydazę cytochromową, oksydazy fenolowe (charakterystyczne dla roślin) – katalizujące utlenianie fenoli do chinonów, oksydazę askorbinianową – utleniającą witaminę C na formę nieczynną, oksydazę ksantynową – pośredniczącą w wytwarzaniu kwasu moczowego.

▪                     OKSYGENAZY -enzymy katalizujące proces wbudowania tlenu w cząsteczkę.

•                     oksygenazy właściwe :

◦                     dioksygenazy-włączają dwa atomy tlenu do substratu; donor elektronów NADPH+H+;  O redukuje się do wody,

▪                     dioksygenazy wymagające udziału NAD(P)H, katalizujące reakcje hydroksylacji substratu;

▪                     dioksygenazy nie wymagające udziału NAD(P)H, katalizujące rozerwanie pierścienia;

◦                     monooksygenazy-katalizują włączenie jednego atomu tlenu do hydroksylowanego substratu, podczas gdy drugi atom tlenu wiązany jest w cząsteczkę wody z udziałem NAD(P)H, np. 3-monooksygenaza kinureninowa.

•                     oksygenzay hydroksylujące – atywność hydroksylaz

▪                     PEROKSYDAZY - katalizujące utlenianie nadtlenkiem wodoru różnych substratów. Grupą prostetyczną peroksydaz jest protohem luźno związany z apoenzymem.

np. Peroksydaza glutationowa, jak i askorbinionowa wspomaga organizm w walce z wolnymi rodnikami. Peroksydaza glutationowa rozkłada nadtlenek wodoru (H2O2) do wody (H2O).

▪                     KATALAZY - katalizującE proces rozkładu nadtlenku wodoru do wody i tlenu. Jest bardzo aktywnym enzymem, którego grupę prostetyczną stanowi hemina.

2)                  TRANSFERAZY:

•                     enzymy przenoszące grupy chemiczne z substratu zwanego dawca lub donorem na substrat zwany biorcą lub akceptorem

◦                     EC 2.1 - przenoszą fragmenty jednowęglowe

◦                     metylotransferazy – grupę metylową

◦                     Hydroksymetylo- i formylo- transferazy

◦                     karboksylo- i karboksymoilo- transferazy

◦                     amidynotransferazy

•                     EC 2.2 - przenoszą fragmenty cząsteczek z grupami aldehydowymi lub ketonowymi

•       Transketolazy i transaldolazy

•                     EC 2.3 - Acylotransferazy - przenoszą reszty kwasowe

•       Aminoacylotransferazy

•                     EC 2.4 - Glukozylotransferazy - przenoszą reszty cukrowe

•       Heksozylotransferazy

•       Pentozylotransferazy

•       EC 2.5 - przenoszą arylowe lub grupy alkilowe (z wyjątkiem metylowych)

•       Alkilotransferazy

•       Arylotransferazy

•       EC 2.6 - przenoszą grupy zawierające azot

•       Aminotransferazy - przenoszą grupy aminowe

np. EC 2.6.1.1 aminotransferaza asparaginianowa i EC 2.6.1.2 aminotransferaza alaninowa

•       EC 2.7 - przenoszą reszty fosforanowe

•       Fosfotransferazy – na substrat z nieorganicznego fosforanu,

•       Kinazy – na substrat z ATP,

•       EC 2.8 - przenoszą grupy zawierające siarkę

•       Sulfurotransferazy

•       CoA-transferazy

•       EC 2.9 - Selenotransferazy - przenoszą grupy zawierające selen

3)                 HYDROLAZY

•                     enzymy rozcinające wiązanie chemiczne w procesie hydrolizy. Enzymy takie klasyfikowane są jako EC 3 w klasyfikacji numerycznej EC. Do grupy tej należy wiele enzymów trawiennych. Cechą charakterystyczną hydrolaz jest fakt, że nie posiadają one koenzymów. Ich działanie można przedstawić ogólnie jako: AB + H2O → A-H + B-OH

•       proteazy - (EC 3.4) rozcinające białka (np. trypsyna - EC.3.4.21.4)

•       nukleazy - rozcinające kwasy nukleinowe (np. rybonukleazy, DNAzy)

•       glikozylazy - rozcinające węglowodany

•       amylaza

•       amyloglukozydaza

•       inwertazy - rozcinające wiązanie β-glikozydowe sacharozy

•       fosfatazy - katalizujące defosforylację estrów fosforanowych, np. nukleotydów

•       lipazy - rozcinające tłuszcze

4)                  LIAZY:

•                     enzymy katalizujące rozszczepienie cząsteczki związku na dwa fragmenty lub połączenie molekuł dwóch substancji w jedną, przy czym zanika lub powstaje podwójne wiązanie.

◦                     DEKARBOKSYLAZY - katalizujących reakcję dekarboksylacji, czyli usunięcia grupy karboksylowej ze związku organicznego (najczęściej aminokwasu lub ketokwasu).

Podczas dekarboksylacji oksydacyjnej dochodzi także do utlenienia związku organicznego. Przykładem dekarboksylacji oksydacyjnej jest reakcja: pirogronian + CoA + NAD+ = acetylo-CoA + CO2 + NADH, katalizowana przez dehydrohenazę pirogronianową

Koenzymami dekarboksylaz są najczęściej:

•       fosfopirydoksal

•       difosfotiamina (pirofosforan tiaminy)

•       kwas liponowy

•       Koenzym A

•       FAD

•       NAD

•       ALDOLAZY – Katalizujące wytworzenie aldehydu w reakcjach eliminacji; rozszczepienie aldolowe (reakcję odwrotną do kondensacji aldolowej), w którym ulega zerwaniu wiązanie pomiędzy atomami węgla,

•       np. aldolaza fruktozobisfosforanowa katalizuje rozszczepienie fruktozo-1,6-bisfosforanu na dwie triozy: aldehyd 3-fosfoglicerynowy i fosfodihydroksyaceton. Aldolazy uczestniczą w glikolizie, glukoneogenezie, fermentacji alkoholowej, cyklu pentozowym. Wzrost aktywności aldolazy fruktozo-1,6-difosforanowej (FDPA) w surowicy krwi następuje w zawale mięśnia sercowego, w chorobach wątroby trzustki oraz w chorobach nowotworowych.

•       SYNTAZY – połącznie 2 związkow bez udziału ATP,

•       np. syntaza metioninowa, syntaza HMG-CoA

5)                 IZOMERAZY :

•                     to enzymy zmieniające cząsteczkę w jej izomer, czyli zmieniające układ atomów w cząsteczce (nie dodają żadnych atomów, ani nie odcinają, jedynie zmieniają ich ułożenie). Przenoszą w obrębie cząsteczki pojedyncze atomy lub całe ich grupy. Można to graficznie zobrazować: AB → BA

◦                     REACEMAZY L/D → D/L które zmieniają położenie podstawników przy atomie węgla decydującym o przynależności do szeregu D lub L; substratami racemaz mogą być aminokwasy i ich pochodne; przykład: racemaza alaninowa katalizuje reakcję: L-alanina = D-alanina;

◦                     MUTAZY - transferazy wewnątrzcząsteczkowe (mutazy), zmieniające położenie reszty fosforylowej; przykład: fosfomutaza fosfoglicerynianowa katalizuje reakcję: 2-fosfo-D-glicerynian = 3-fosfo-D-glicerynian;

◦                     EPIMERAZY -  zmieniające położenie podstawników przy asymetrycznym atomie węgla; substratami epimeraz mogą być węglowodany i ich pochodne; przykład: 3-epimeraza rybulozofosforanowa katalizuje reakcję: D-rybulozo-5-fosforan = D-ksylulozo-5-fosforan;

6)                 LIGAZY :

•                     katalizują powstawanie wiązań chemicznych pomiędzy cząsteczkami, zużywając do tego energię pochodzącą z hydrolizy ATP.

•                     Ligazy DNA uczestniczą w łączeniu nici kwasu dezoksyrybonukleinowego, karboksylaza pirogronianowa katalizuje przyłączenie dwutlenku węgla do pirogronianu – tworzenie szczawiooctanu. Działanie Ligaz można zobrazować graficznie: A + B → AB.

Przykłady:

•       karboksylazy – przyspieszają powstawanie wiązań C-C , np. Karboksylaza pirogronianowa katalizuje przyłączenie dwutlenku węgla do pirogronianu – tworzenie szczawiooctanu.

•       syntetaza glutaminowa – katalizuje powstawanie wiązań C-N

•       ligaza DNA