enzymy.pdf

1. Definicje

a) Enzym – jest to białko o właściwościach katalitycznych, posiadające zdolność zwiększania szybkości

reakcji chemicznych, jednocześnie nie ulegając zmianie. Enzymy są wysoce specyficzne a ich aktywność

może być regulowana.

b) Holoenzym – jest to całość katalitycznie aktywnego enzymu wraz z jego enzymem lub jonem metalu

c) Apoenzym – sama białkowa część enzymu, bez jego kofaktora.

d) Grupa prostetyczna – jest to niebiałkowa część holoenzymu, metal lub koenzym wykorzystany do

specyficznego działania enzymu.

e) Centrum aktywne – jest to region enzymu wiążący substrat, tworzy kompleks, enzym – substrat i

przekształca go w produkt. Miejsce aktywne ma wymiar przestrzenny i często stanowi w białkowym

enzymie zagłębienie lub szczelinę na jego powierzchni.

f) Proenzym (zymogen) – prekursor enzymu, wymagający do uaktywnienia jakiejś nieodwracalnej zmiany

Przykładami proenzymów są: pepsynogen trypsynogen, chymotrypsynogen prokarboksypeptydaza A i B

proelastaza.

g) Izoenzymy – są to różne formy danego enzymu katalizujące te same reakcje chemiczne, ale wykazujące

odmienne właściwości fizyczne lub kinetyczne. Różne formy izoenzymu danego enzymu występują w

różnych tkankach ciała. np.

Dehydrogenaza mleczanowa:

M – w mięśniach

H – w sercu

Kinaza kreatynowa.

2. Specyficzność substratowa:

Właściwości i ułożenie przestrzenne reszt aminokwasowych w miejscu aktywnym determinują rodzaj

cząsteczki, która może zostać związana, stać się substratem dla danego enzymu. Widać to np. w proteazach

serynowych:

Trypsyna – w miejscu aktywnym reszta kwasu asparaginowego co pozwala na połączenie z lizyną lub

argininą.

Elastaza – w miejscu aktywnym aminokwasy nie zostawiające miejsca dla innych aminokwasów poza

małymi.

Chymotrypsyna – dużo miejsca na aminokwasy hydrofobowe.

3. Mechanika katalizy enzymatycznej:

I etap: enzym poprzez miejsce aktywne łączy substrat w wyniku czego powstaje przejściowy, nietrwały

kompleks enzym-substrat. Związanie substratu w miejscu aktywnym następuje poprzez liczne słabe siły

cząsteczkowe (niekowalencyjne), które są łatwo odwracalne (oddziaływania elektromagnetyczne, siły Van

der Waalsa, wiązania wodorowa, wiązania hydrofobowe), a niekiedy przez odwracalne wiązania

kowalencyjne.

Po wytworzeniu kompleksu enzym-substrat, katalitycznie czynne reszty aminokwasów w obrębie centrum

aktywnego działają na cząsteczkę substratu, przekształcając ją kolejno: w stan przejściowy (zmiana struktury

substratu ułatwiająca jego dalszą przemianę), a następnie w produkt.

II etap: Obejmuje rozpad kompleksu enzym-substrat z uwolnieniem produktu do środowiska. Wolny enzym

może wiązać substrat i rozpocząć katalizę enzymatyczną.

4. Modele połączeń enzym-substrat:

a) Model „klucza i zamka” (E. Fisher)

Kształt substratu i miejsca aktywnego idealnie sobie odpowiadają (jak klucz do zamka), kształty te są

sztywne i utrwalone.

b) Model indukowanego (wymuszonego) dopasowania (D.E. Koshland)

Enzym i substrat w punkcie wyjściowym nie są do siebie dopasowane. Zbliżenie substratu wywołuje taką

zmianę w strukturze konformacyjnej enzymu, że jego miejsce aktywne dopasowyje się kształtem do

substratu. W innym przypadku enzym może zniekształcić substrat wymuszając w nim konformację podobną

do stanu przejściowego.

5. Czynniki wpływające na szybkość reakcji:

a) Stężenie enzymu: gdy stężenie substratu jest wysycające (wszystkie cząsteczki enzymu są połączone z

substratem), podwojenie stężenia enzymu powoduje podwojenie szybkości początkowej reakcji V 0 .

b) Stężenie substratu: Z Modelu Michaelisa – Menteu wiemy że:

Przy małych stężeniach substratu początkowa szybkość reakcji jest wprost proporcjonalna do ilości

substratu.

Przy dużych stężeniach substratu, kiedy ilość substratu znacznie przewyższa wartość K M , szybkość reakcji

staje się niezależna od stężenia substratu i jest to maksymalna szybkość reakcji.

Zależności te wykazuje wykres oraz wzór:

b') Stała Michaelisa – Menteu

K M = takiemu stężeniu substratu w którym szybkość reakcji osiąga połowę swojej wartości maksymalnej,

tzn że połowa miejsc aktywnych enzymów jest zajmowana przez substrat.

K M informuje o powinowactwie enzymu do substratu:

Niska wartość K M - duże powinowactwo ennzumu do substratu

Wysoka wartość K M - małe powinowactwo enzumu do substratu

c) Stężenie produktu: przeważnie wzrost stężenia produktu spowalnia lub hamuje reakcje enzymatyczną.

Dzieje się tak na skutek wystąpienia efektu hamowania przez sprzężenie zwrotne własnym produktem lub

odwrotnego przebiegu reakcji zaczętego przez produkt.

Plik z chomika:

Inne pliki z tego folderu:

Inne foldery tego chomika: