1. Dysocjacja – rozpad cząsteczek związku chemicznego na atomy, jony, prostsze cząsteczki lub wolne rodniki.
2. Dysocjacja wody – rozpad cząsteczki H2O na H+ i OH-
3. Stała dysocjacji – stosunek iloczynu stężeń jonów (produktów) di stężenia cząsteczek niezdysocjowanych (substratów) w stanie równowagi roztworu stałego elektrolitu.
Zależy od temperatury reakcji.
K= [CH3COO-] [Na+] / [CH3COONa]
4. Stopień dysocjacji – stosunek ilości cząsteczek zdysocjonowanych do całkowitej ilości cząsteczek rozpuszczonych w danym roztworze w % lub ułamku, np. a = 0,13. Zależy od temperatury (zwiększa) i stężenia (zmniejsza)
5. Iloczyn jonowy wody – iloczyn stężenia jonów wodorowych (H+) i wodorotlenowych (OH-) w wodzie i roztworach. Pochodna stopnia dysocjacji wody.Kw = [H+] x [OH-]
6. pH – logarytm dziesiętny z odwrotności wartości stężenia molowego jonów wodorowych.pH = -lg[H+]kwaśne – pH < 7; zasadowe – pH > 7; obojętne – pH = 7
7. Bufory – złożone roztwory, które praktycznie nie zmieniają wartości swojego pH po dodaniu do nich niewielkiej ilości silnego kwasu lub zasady (a także po rozcieńczeniu). Bufory to roztwory słabych kwasów i ich soli z mocnymi zasadami (CH3COOH, CH3COONa) i na odwrót (roztwory słabych zasad i ich soli z mocnymi kwasami – NH3, NH4Cl).
8. Mechanizm działania buforów
Bufory mają za zadanie wiązanie powstających w metabolizmie jonów H+ lub OH- i eliminowanie ich z ustroju, utrzymując stałe ich stężenie.
9. Bufory krwi- układy związków chemicznych rozpuszczonych w osoczu krwi, zapewniające utrzymanie równowagi kwasowo-zasadowej krwi i wszystkich płynów w pH 7,36 – 7,43, pomimo stałej produkcji kwasów podczas metabolizmu. układ dwuwęglanowy – kwas węglowy i jego kwaśne węglany. Wodorowęglan sodu – NaHCO3. Najważniejszy układ.układ fosforanowy – wodorofosforan sodu Na2HPO4 i dwuwodorofosforan sodu – NaH2PO4.układ białczanowy – utworzony przez białka krwi, mające ładunek elektryczny. układ hemoglobinowy – najważniejszy układ buforowy wśród białek ponieważ stanowi prawie ¾ całkowitego białka krwi. Ma kwaśny charakter – przewaga grup kwasowych hemu -> posiada zdolność wiązania zasad. Może też wiązać protony i je uwalniać.
10. Sposoby wyrażania stężeń roztworówstężenie – ilość substancji rozpuszczonej w określonej objętości/ilości roztworu.stężenie % - ilość gramów substancji rozpuszczonej w 100g roztworustężenie molowe – określa ilość substancji rozpuszczonej w 1l roztworu
11. Aminokwasy – związki dwufunkcyjne, których cząstki zawierają grupy karboksylowe (-COOH) i aminowe (-NH2). Aminokwasy egzogenne – organizm nie jest w stanie ich wytworzyć, muszą być dostarczane z jedzeniem. Aminokwasy glikogenne – mogą być wykorzystane w wątrobie do syntezy glukozy .
12. Izomeria optyczna – występowanie cząsteczek związków chemicznych w dwóch nieidentycznych odmianach, będącymi swymi lustrzanymi odbiciami.
13. Jony obojnacze aminokwasów – rodzaj wewnętrznych soli; dobrze rozpuszczalne w wodzie, wysoka temperatura topnienia, trudno rozpuszczalne w rozpuszczalnikach organicznych.
14. Punkt izoelektryczny – wartość pH, przy którym aminokwasy w polu elektrycznym nie wędruje do elektrod.
15. Przemiany aminokwasów
a. Dekarboksylacja – eliminacja cząsteczki CO2 z cząsteczki kwasu karboksylowego lub jego soli, prowadzące do podstawienia H na miejsce grupy -COOH. Powstaje amina biogenna/
b. Transaminacja – przeniesienie grupy aminowej z aminokwasu na cząsteczkę innego związku. Powstaje nowy ketokwas i aminokwas. Katalizowana jest przez transaminazy. Koenzym – fosforan pirydoksalu.
c. Dezaminacja oksydacyjna – reakcja utlenienia. Eliminacja grupy aminowej w postaci amoniaku oraz utlenieniu szkieletu węglowego do ketokwasu. Produkty: ketokwas i amoniak. Zachodzi w cytoplazmie.
16. Wiązanie peptydowe – powstaje między grupą karboksylową jednego aminokwasu, a grupą aminową drugiego. Tworzy się w wyniku kondensacji tych grup, przy czym uwalnia się cząsteczka H2O. Rozerwanie następuje w wyniku hydrolizy.
17. Peptydy – amidy zawierające ugrupowanie –NHCO- (wiązanie peptydowe). Powstają w wyniku reakcji grup aminowych z grupami karboksylowymi takiego samego lub różnych aminokwasów. Wyróżniamy: dipeptydy, tripeptydy, oligopeptydy, polipeptydy, białka.
18. Białka – naturalne związki wielocząsteczkowe. Składają się z ponad 100 reszt aminokwasów powiązanych wiązaniami peptydowymi. Pełnią rolę:-buforów (związki amfoteryczne) – regulują poziom pH w organizmie.-hormonów-enzymów-budulcową (podstawa składu mięśni, osocza, hemoglobiny)-transportową (przenoszą impulsy nerwowe) Struktury przestrzenne białek:- I – rzędowa – określenie sekwencji aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym- II – rzędowa – opisuje przestrzenne uformowanie łańcuchów polipeptydowych (a-helisa, b-harmonijka). - III – rzędowa – opisuje układ przestrzenny zwiniętych już łańcuchów i oddziaływania między nimi.- IV – rzędowa – określa wzajemne usytuowanie łańcuchów podjednostek wchodzących w skład białek złożonych.Wiązania stabilizujące struktury białek: - wiązania wodorowe (powstają przez sparowanie się grup NH i CO)-oddziaływanie hydrofobowe i hydrofilowe-siły Van der Waalsa-mostki dwusiarczkowe – wiązania walencyjne powstające pomiędzy 2 resztami cysteinowymi-jonowe – występują między grupą NH2, a grupą COOH
19. Hemoglobina – hemoproteina (białko zawierające hem). Składa się z 4 grup prostetycznych – hemu i globiny. 4 podjednostki białkowe (2a, 2b). Odpowiada za transport tlenu we krwi, odbieranie CO2. Stanowi ¾ białek krwi. Ma kwaśny charakter.
20. Krzywa dysocjacji hemoglobinyPrzesunięcie w prawo – kwasica, hiperkapnia, wzrost temperatury, niskie pH; mniejsza ilość tlenu jest związana z hemoglobiną i więcej tlenu uwalnia się do tkanek (efekt Bohra)Przesunięcie w lewo – zasadowica, hipokapnia, hipotermia, wysokie pH – większa ilość tlenu jest związana z hemoglobiną i mniej tlenu jest oddawane tkankom.
21. Mioglobina – hemoproteida. Posiada 1 podjednostkę białkową, która składa się z a-helisy. Magazynuje tlen w mięśniach. Oddaje tlen w przypadku zbyt niskiego ciśnienia parcjalnego. Zbudowane z 1 łańcucha polipeptydowego złączonego z 1 cząsteczką hemu.
22. Enzym – bardzo aktywne białko posiadające właściwości katalizujące - biokatalizator. Regulują przebieg (szybkość) reakcji biochemicznych. Nie zużywa się w czasie przeprowadzanych przez siebie reakcjach.Apoenzym – część białkowa enzymu. Decyduje o tym jakie substraty się połączą z enzymem.Koenzym – część niebiałkowa enzymu. Nietrwałe połączony z apoenzymem. Grupa prostetyczna – część niebiałkowa enzymu.Holoenzym – cząsteczka biokatalizatora. Apoenzym + koenzym (grupa prostetyczna)Klasyfikacja enzymów:
· Oksyreduktazy – odpowiadają za reakcje red-ox
· Transferazy – przemiany niektórych grup funkcyjnych z jednej substancji na drugą
· Hydrolazy – katalizują rozpad wiązań pod wpływem H2O
· Liazy – katalizują rozpad wiązań bez udziału H2O
· Ligazy – tworzenie nowych wiązań przy udziale ATP
· Izomerazy – przebudowa substratu bez jego rozpadu
23. Enzymy proteolityczne – białka proste, których cząsteczki są zbudowane tylko z L-aminokwasów. Ze względu na kształt cząsteczki i rozpuszczalność dzielą się na globularne (kłębuszkowate) – rozpuszczalne i fibrylarne (włókienkowe) – nierozpuszczalne. Należą do hydrolaz – rozkładają złożone substancje na prostsze, przy czym zostaje przyłączona cząsteczka H2O.
24. Enzymy regulatorowe – przyspieszają lub hamują (enzymy allosteryczne) reakcje. Enzymy allosteryczne oprócz centrum aktywnego mają centrum allosteryczne, do którego może przyłączyć się regulator allosteryczny.
25. Teoria Fischera – ‘klucz do zamka’ – odpowiednie ukształtowanie się przestrzenne substratu, który znajduje odbicie w centrum aktywnym. Tworzy się nietrwałe połączenie substrat-enzym i przeprowadzana jest reakcja.
26. Teoria Koshlanda – substrat tylko z grubsza pasuje do centrum aktywnego. Podczas dopasowywania następuje odkształcenie centrum aktywnego – może do prowadzić do nadwyrężenia wiązań w obu kompleksach.
27. InhibicjeKompetencyjne – inhibitor strukturalnie podobny do budowy centrum aktywnego. Substrat ‘walczy’ z inhibitorem o centrum aktywne. Jest to inhibicja odwracalna – można ją cofnąć przez zwiększenie stężenia substratu.Niekompetencyjne – enzym łączy się z inhibitorem poza centrum aktywnym.
28. Koenzymy oksydoreduktaz
· NAD – koenzym dehydrogenaz. Współpracuje z białkiem. Zdolny do przyjęcia wodorów odrywanych od substratu i może przekazać wodory na inny substrat.
· FAD – zdolny do wiązania 2 całych atomów H
· Koenzym Q – przenośnik atomów H
· Kwas liponowy – przenośnik grupy acetylowej na koenzym A
· NADH – zredukowana postać NAD
29. Centrum aktywne – miejsce enzymu, w którym substrat ma możliwość przyłączenia się. Jest ważne w katalizie enzymatycznej, gdyż pozwala na powstanie kompleksu enzym-substrat i obniżenie energii aktywacji.
30. Trawienie białek
· Żołądek – białko – pepsyna -> krótkie łańcuchy peptydowe
· Jelito cienkie – polipeptydy – trypsyna -> tripeptydy i dipeptydy
31. Kinetyka reakcji enzymatycznej Michaelisa-Menten Dotyczy kinetycznych właściwości niektórych enzymów. Polega na wytworzeniu produktu pośredniego, tym samym na obniżeniu energii aktywacji substratów. W celu dokonania katalizy musi nastąpić przejściowe połączenie między enzymem i substratem i jego rozpad z uwolnieniem enzymu i produktu. V= Vmax x [S]/ (Km + [S]Vmax – szybkość reakcji w warunkach całkowitego wysycenia enzymu substratemKm – stała Michaelisa – stężenie substratu, przy którym szybkość reakcji osiąga połowę wartości max. Jest stałe dla danego substratu w określonych warunkach. Im mniejsza jest wartość Km, tym powinowactwo enzym-substrat jest większe i odwrotnie.
32. Wpływ na szybkość reakcji enzymatycznej ma:
· Stężenie enzymu – przy znacznym nadmiarze substratu szybkość reakcji jest wprost proporcjonalna do stężenia enzymu, ponieważ E tworzy z S odwracalny kompleks E + S <-> ES, który następnie rozkłada się z wydzielaniem wolnego E i produktów reakcji. Tym więcej substratu ulegnie przemianie, im więcej cząsteczek enzymu jest się w stanie z nim połączyć.
· Temperatura – każdy enzym posiada optimum temp. czyli taką temp., przy której w danych warunkach przemiany zachodzą najszybciej.
· pH – enzymy przejawiają zdolności katalityczne w ograniczonym pH, czyli przy pewnym określonym stężeniu jonów wodorowych. Najlepsze w optimum.
33. Cukry – węglowodany – wielowodorotlenowe aldehydy i ketony oraz ich pochodne. Cukry proste – monosacharydy – substancje krystaliczne bez zapachu, słodki smak, bardzo dobrze rozpuszczalne w wodzie, ulegają reakcjom charakterystycznym dla ketonów i aldehydów. Np. glukoza, fruktoza, ryboza, deoksyryboza. Oligosacharydy – polisacharydy niższe – di-, tri- i tetrasacharydy. Mogą powstawać podczas hydrolizy polisacharydów. W wyniku hydrolizy chemicznej i enzymatycznej można je rozłożyć na monosacharydy. Np. sacharoza, maltoza. Cukry złożone – polisacharydy wyższe –zawierają nawet do kilku tysięcy cukrów prostych. Są nierozpuszczalne w wodzie lub tworzą układy koloidalne. Nie mają słodkiego smaku, nie wykazują własności aldehydów i ketonów. W wyniku hydrolizy chemicznej i enzymatycznej można je rozłożyć na prostsze cukry.
34. Izomeria cukrów – związki posiadające w swojej cząsteczce węgle asymetryczne wykazujące w roztworze zjawisko izomerii optycznej. Izomery typu D – grupa –OH na przedostatnim atomie po jego prawej stronie.Izomery typu L – grupa –OH na przedostatnim asymetrycznym atomie węgla po jego lewej stronie.Epimery – odmiany tego samego związku, które są diastereoizomerami (różnica w przestrzennym położeniu podstawników – różne właściwości chemiczne i fizyczne), a różnią się tylko przy jednym z atomów asymetrycznych.
35. Ketoza – cukier prosty zawierający w cząsteczce grupę ketonową. Np. fruktoza
36. Aldoza – cukier prosty zawierający w cząsteczce grupę aldehydową. Np. glukoza, ryboza.
37. Struktury cykliczne cukrówPiranozy – C6H6O – sześcioczłonowe związki heterocykliczne zawierające w pierścieniu atom tlenu i mają 2 wiązania podwójne. Furanozy – C4H4O – pięcioczłonowe związki heterocykliczne zawierające w pierścieniu atom tlenu i mają 2 wiązania podwójne.
38. Tort rozkładu glikogenu
· Tor egzogenny – trawienny – przebiega przy pomocy enzymów amylolitycznych (amylaza ślinowa, trzustkowa) jama ustna -> żołądek. W trzustce rozkładany jest do maltozy, glukozy, itp. Końcowym produktem jest glukoza, wchłaniana na drodze transportu aktywnego. Rozkład hydrolityczny.
· Tor endogenny – fosforoliza – przemiana glikogenu w komórkach przy udziale fosforylazy. Do tej przemiany włączany jest nieorganiczny fosforan. W czasie rozpadu fosforan dołączony jest do cząsteczki odczepionego cukru i powstaje glukoza.
39. Wiązania glikozydowe – łączą cukry proste tworząc cukry złożone. Powstają w wyniku reakcji grupy karboksylowej jednej cząsteczki z grupą hydroksylową drugiej. Powstaje wiązanie o-glikozydowe ( a lub b ), które jest trwałe w wodzie.
40. Skrobia - polisacharyd zbudowany z reszt glukozy połączonych wiązaniami glikozydowymi. Materiał zapasowy roślin. Biała, bezpostaciowa substancja bez smaku i zapachu. Rozpuszczalna w gorącej wodzie. (C6H10O5)n [n>300]
41. Glikogen – skrobia zwierzęca – polisacharyd zbudowany z reszt glukozy (polimer glukozowy) połączonych wiązaniami o-glikozydowymi typu a. Substancja zapasowa magazynowana w wątrobie i mięśniach szkieletowych. Źródło energii. Włączany do metabolizmu podczas deficytu cukru we krwi.
42. Glikoliza beztlenowa – szybki proces. Produkcja 2 ATP i 2 NADH2. Zachodzi w cytoplazmie przy niewystarczającej ilości tlenu. Pirogronian ulega redukcji przez NADH do mleczanu w reakcji dehydrogenezy mleczanowej. Mleczan jest transportowany do wątroby, gdzie jest syntezowany do pirogronianu (wykorzystywany w cyklu Krebsa) lub zużywany do wytworzenia nowych cząsteczek glukozy. Erytrocyty korzystają z tej reakcji, ponieważ nie posiadają mitochondriów.
43. Fosforylacja substratowa glikolizy – synteza ATP na skutek bezpośredniego utlenienia wysokoenergetycznego substratu,-kosztem rozkładu wiązania wysokoenergetycznego 1,3-DPG, a następnie przemiana do PEP-kosztem rozkładu wiązania w PEPReszta fosforanowa przenoszona jest bezpośrednio na ADP przy wykorzystaniu energii organicznego substratu.
44. Witaminy – małocząsteczkowe substancje biologicznie czynne, których niewielkie ilości muszą być dostarczane, gdyż organizm nie ma zdolności ich samodzielnego syntezowania. Wiele z nich stanowi koenzymy. Dostarczają grup niebiałkowych do enzymów.
· Rozpuszczalne w tłuszczach – A, D, E, K
· Rozpuszczalne w wodzie – B1, B2, B6, B12, C, H
45. Nietolerancja laktozy – brak zdolności rozkładania laktozy. Wrodzone zaburzenie polegające na niezdolności trawienia mleka i produktów mlecznych. Uszkodzony lub zmutowany gen odpowiedzialny za syntezę białka w laktozę.
46. Cykl Corich – cykl mięśniowo-wątrobowy. Mleczan wyprodukowany w mięśniach dostaje się do krwioobiegu. Następnie dostaje się do wątroby, gdzie jest wykorzystywany jako substrat do produkcji glukozy w procesie glukoneogenezy.
47. &...
beboczek