Helisa alfa – struktura drugorzędowa białka (tak jak i harmonijka beta), stabilizowana przez wiązania wodorowe. Kształtem przypomina cylinder, tworzony przez ciasno, prawoskrętnie skręconą sprężynę. Ściany cylindra tworzy łańcuch polipeptydowy, a łańcuchy boczne (podstawniki) wystają na zewnątrz. Co cztery aminokwasy w łańcuchu polipeptydowym tworzone jest wiązanie wodorowe pomiędzy grupą karboksylową jednego aminokwasu a grupą aminową drugiego.
Harmonijka beta (beta-kartka) – jedna z możliwych struktur drugorzędowych białka. Ten sposób przestrzennego ułożenia aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym przypomina wyglądem kartkę papieru pofałdowaną w harmonijkę. Kształt harmonijki beta stabilizowany jest poprzez wiązania wodorowe występujące pomiędzy sąsiednimi łańcuchami – beta nićm.
Wiązania stabilizujące strukturę trzeciorzędową są dość słabe(wiaz. dwusiarczkowe, oddziaływania jonowe, oddziaływanie van der walsa), dlatego znaczna większość białek to substancje wrażliwe na zmiany temperatury (termolabilne). W warunkach ustrojowych podniesienie temperatury powyżej 40 °C- 45 °C prowadzi do zniszczenia struktury trzeciorzędowej. Zachodzi wtedy proces denaturacji.
Podział Białek: Proste (protaminy, histony, albuminy - np. enzymy czy hormony b. wazne, globuliny, prolaminy, gluteiny, skleroproteiny) Złożone ( chromoproteiny, fosfoproteiny, nukleoproteiny, lipidoproteiny, glikoproteiny, metaloproteiny).
Funkcje Białek: kataliza enzymatyczna, transport – hemoglobina, transferyna, magazynowanie – ferrytyna, ruch uporządkowany - aktyna, miozyna; mechaniczno- strukturalna – np. &-keratyna, elastyna, kolagen, regulatorowa (regulacja hormonalna i regulacja przebiegu procesów genetycznych).
Rodzaje enzymów: oksydoreduktazy, transferazy - przeprowadzają reakcje przenoszenia różnych grup funkcyjnych, hydrolazy - katalizują reakcje hydrolizy, liazy, izomerazy, ligazy (syntetazy) - uczestniczą w powstawaniu nowych wiązań chemicznych kosztem energii pochodzącej z hydrolizy związków wysokoenergetycznych, np.: ATP, GTP.
Efekt Bohra - polega na zmniejszaniu powinowactwa hemoglobiny do tlenu w warunkach obniżonego pH . Powoduje to, że tlen jest łatwiej oddawany przez hemoglobinę. Ułatwia to oddawanie tlenu w tkankach. Przeciwnie podwyższenie pH zwiększa powinowactwo wiązaniu tlenu przez hemoglobinę i utrudnia oddawanie go w tkankach. W procesie tym bierze udział H2CO3, który pod wpływem anhydrazy węglanowej rozkłada się do jonu wodorowęglanowego oraz kationu wodoru.
Hemoglobina: Konformacja, w której hemoglobina jest tylko częściowo utlenowana, określana jest jako stan T zaś konformacja całkowicie utlenowanej – jako stan R. Hemoglobina w stanie R wykazuje większe powinowactwo do tlenu aniżeli w stanie T. W związku z tym każde przyłączenie w płucach cząstki tlenu do hemoglobiny ułatwia przyłączanie następnych (tzw. wiązanie kooperacyjne), zaś odczepienie każdej cząstki tlenu w tkankach ułatwia uwalnianie kolejnych cząstek O2.
Mioglobina: Główną funkcją mioglobiny jest magazynowanie tlenu w mięśniach czerwonych (poprzecznie prążkowanych). Podczas nadmiernego wysiłku, kiedy ciśnienie cząsteczkowe tlenu spada w mięśniach do bardzo niskiej wartości 5 mm Hg, mioglobina uwalnia zmagazynowane cząsteczki O2 i pozwala mitochondriom na syntezę ATP.
mlutkie